Mikrokalorymetryczne badania przemian konformacyjnych albuminy poddanej działaniu wybranych czynników fizykochemicznych

• Druk: Katowice, 2009
• Seria / cykl: Prace Naukowe UŚ; Fizyka
• Autor: Anna Michnik
• Wydawca: Wydawnictwo Uniwersytetu Śląskiego

W pracy przedstawiono i przedyskutowano wyniki badań przemian strukturalnych surowiczej albuminy ludzkiej i wołowej, przebiegających pod wpływem kontrolowanego wzrostu temperatury w roztworach wodnych. Zastosowanie wysokiej jakości czułego mikrokalorymetru pozwoliło prześledzić subtelne zmiany zachodzące w białku pod wpływem takich czynników środowiskowych, jak radiowe (RF) i ultrafioletowe (UV) promieniowanie elektromagnetyczne. Udokumentowano występowanie różnic w przebiegu termicznego rozfałdowania albuminy wolnej i zawierającej kwasy tłuszczowe, reakcji obydwu form białka na promieniowanie UV oraz w wiązaniu denaturantów (etanolu). Połączenie danych kalorymetrycznych z odpowiednim modelem matematycznym pozwoliło scharakteryzować założony proces termicznej denaturacji trójdomenowego białka, jakim jest albumina.

• Kategorie:
  1. Ebooki i Audiobooki »
  2. Ebooki »
  3. Ebooki popularnonaukowe i specjalistyczne »
  4. Fizyka i astronomia
• Język wydania: polski
• ISBN: 978-83-8012-866-8
• Liczba stron: 146

Spis treści

Wprowadzenie / 7

1. Białka: konformacja, pojemność cieplna / 13
1.1. Stan konformacyjny białka / 13
1.2. Pojemność cieplna białek / 15

2. Albumina — struktura i funkcje / 20

3. Badania DSC białek / 24
3.1. Termiczne rozfałdowanie białka / 24
3.2. Aspekty kinetyczne w procesie denaturacji białek — model Lumry—Eyringa / 31

4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC / 35
4.1. Podstawy analizy dekonwolucyjnej / 35
4.2. Przejścia niezależne / 37
4.2.1. Model niezależnych przejść dwustanowych, uwzględniający efekty ΔCp / 39
4.2.2. Model niezależnych przejść dwustanowych, z wykluczeniem efektów ΔCp / 40
4.2.3. Model niezależnych przejść niedwustanowych / 40
4.3. Przejścia sekwencyjne / 41
4.4. Pojedyncze przejście dwustanowe z dysocjacją podjednostek / 42

5. Proces termicznej denaturacji albuminy w roztworach wodnych / 44
5.1. Charakterystyka DSC termicznej przemiany pomiędzy stanem natywnym i zdenaturowanym albuminy / 44
5.2. Specyfika termicznych przemian konformacyjnych albuminy ludzkiej i wołowej / 48
5.3. Wpływ obecności kwasów tłuszczowych na charakter termicznego rozfałdowania albuminy / 52
5.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy / 54

6. Termiczna denaturacja albuminy surowicy w roztworach wodnych modyfikowanych wybranymi czynnikami chemicznymi / 63
6.1. Przemiany BSA w roztworach o pH w zakresie 3,5—7,0 / 63
6.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w roztworach wodnych etanolu / 71
6.2.1. Białka w roztworach wodno-alkoholowych / 71
6.2.2. Proces termicznej denaturacji HSA i HSAf w obecności etanolu / 73
6.2.3. Wiązanie etanolu do albuminy / 75
6.2.4. Analiza dekonwolucyjna krzywych DSC albuminy w roztworach etanol-woda / 79

7. Skutki ekspozycji roztworów wodnych albuminy na wybrane zakresy promieniowania elektromagnetycznego / 84
7.1. Wpływ promieniowania o częstości radiowej na trwałość konformacji albuminy wołowej / 84
7.2. Konformacyjna reorganizacja albuminy pod wpływem promieniowania UV / 92

Podsumowanie / 105

Dodatek / 109
D I. Wiązanie kwasów tłuszczowych do albuminy / 109
D II. Siły stabilizujące strukturę białka / 111
D III. Wpływ środowiska na konformacyjną stabilność makromolekuły białka / 114
D IV. Pomiary kalorymetryczne i spektrofotometryczne / 119
D V. Analiza statystyczna wyników / 120

Literatura / 121

Summary / 139
Zusammenfassung / 141